Les peptides de collagène sont de petits fragments de protéines dérivés du collagène, une protéine structurelle présente dans la peau, les os et les tissus conjonctifs des animaux. La préparation de peptides de collagène implique de décomposer le collagène en peptides plus petits en utilisant diverses techniques. Ces techniques comprennent des méthodes chimiques, des méthodes enzymatiques, des méthodes de dégradation thermique et l'application combinée de ces méthodes. Les plages de poids moléculaire des peptides de collagène préparés par différentes technologies varient considérablement.

L'une des premières techniques utilisées pour la préparation de peptides de collagène est la méthode d'hydrolyse enzymatique biologique de deuxième génération. Cette méthode consiste à utiliser la peau et les os d'animaux comme matières premières et à hydrolyser le collagène en petits peptides sous la catalyse d'enzymes biologiques. Les conditions de réaction sont douces et aucun sous-produit nocif n'est généré pendant le processus de production. Cependant, la distribution du poids moléculaire des peptides hydrolysés est large et inégale. Avant 2010, cette méthode était largement utilisée dans le domaine de la préparation de peptides de collagène.

La technologie de préparation de troisième génération consiste à combiner l'hydrolyse enzymatique biologique avec des méthodes de séparation membranaire. En utilisant la peau animale, les os, etc. comme matières premières, le collagène est hydrolysé en petits peptides sous la catalyse d'enzymes protéolytiques. La distribution des masses moléculaires est ensuite contrôlée par filtration sur membrane. Les conditions de réaction sont douces et aucun sous-produit nocif n'est généré pendant le processus de production. De plus, le poids moléculaire du polypeptide produit a une distribution étroite et un poids moléculaire contrôlable. Cette technologie a été appliquée successivement vers 2015.

La technologie de préparation de quatrième génération consiste à séparer la préparation de peptides par extraction de collagène et hydrolyse enzymatique. Sur la base de recherches sur la stabilité thermique du collagène, le collagène est extrait près de sa température critique de dénaturation thermique. Le collagène extrait est ensuite hydrolysé avec des enzymes biologiques et la distribution du poids moléculaire est contrôlée par filtration sur membrane. Cette méthode permet un meilleur contrôle de la distribution du poids moléculaire des peptides résultants.

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